apl. Prof. Dr. Sabine Köpper

Mitglieder der Arbeitsgruppe 1997/1998

Anja Braams (Promotion in 1997)

Jörg Dardemann

Stefan Freimund (Promotion in 1997)

Susanne Hüsken

Burghard Stigge (TA bis 6/1998)

Peter Vagedes (nach Diplomarbeit 1997 ausgeschieden)

Andreas Willecke

Lehre

Vorlesungen und Seminare im Hauptstudium:

NMR-Spektroskopie für Fortgeschrittene (VL)

Spektroskopische Methoden – Massenspektroskopie und NMR-Spektroskopie - in der Chemie für Fortgeschrittene ( Ü, mit anderen)

Molekülberechnung in der Organischen Chemie (VL)

Enzymatische Glycosylierung (SE)

Forschung

Das Forschungsgebiet der Gruppe umfaßt die Bereiche:

Untersuchung von Struktur/Funktionsbeziehungen in Glycosyltransferase-Systemen, Konformationsanalyse von Kohlenhydratsubstraten mit Hilfe von Molekular­berechnungen und NMR-Spektroskopie, enzymkatalysierte organische Synthesen und Biosynthesen mit Kohlenhydraten, Strukturanalyse von Oligosacchariden.


Enzymatische Oxidationen an Kohlenhydraten

Projektleitung: Prof. Dr. S. Köpper

Beteiligter Wissenschaftler: Stefan Freimund

Kooperation mit Prof. Dr. Friedrich Giffhorn und Axel Huwig am Institut für Mikro­biologie der Universität Saarbrücken

Oxidoreduktasen (Enzyme) aus Weißfäulepilzen können Glucose zu einer chemisch interessanten Keto-ulose oxidieren. Im Hinblick auf die Verwendung nachwachsender Rohstoffe wird die Möglichkeit untersucht, mit diesem Enzym andere Kohlenhydrat-Substrate zu oxidieren. Mögliche Substrate und deren enzymatische Produkte werden chemisch charakterisiert und bezüglich ihrer Verwendung als Vorstufen für technisch interessante Folgeprodukte untersucht.

Die als Oxidationsprodukte anfallenden 2- oder 3-Keto-Aldosen bilden in Lösung komplexe Gleichgewichtsgemische von fünf bis 15 verschiedenen isomeren Formen. Die Zusammensetzung dieser Gemische wird mit Hilfe der NMR-Spektoskopie auf­ge­klärt.

Stand: Projekt abgeschlossen in 1997.

Enzymatische Oligosaccharidsynthese

Projektleitung: Prof. Dr. S. Köpper

Beteiligte Wissenschaftler: Jörg Dardemann

Kooperation mit Prof. Uri Zehavi, Hebrew University of Jersualem, Israel

Biologisch aktive Oligosaccharide, die sich z.B. in Glycoshingoplipidstrukturen finden lassen, und Modifikationen, deren biologiche Aktivität zu testen ist, werden durch Reaktionen auf polymeren Trägern synthestisiert. Die Syntheseprodukte lassen sich durch Bestrahlung mit sichtbarem Licht leicht vom polymeren Träger abspalten und die Glycosylierung erfolgt mit Glycosyltransferasen oder durch Transglycosylierungs­reaktionen mit Hydrolasen oder Phosphatasen.


Modifikation von Substraten für Glycosyltransferasen

Projektleitung: Prof. Dr. S. Köpper

Beteiligte Wissenschaftler: Anja Braams, Susanne Hüsken, Jörg Dardemann

Eine Herleitung von Struktur/Wirkungsbeziehungen zwischen Glycosyltransferasen und ihren Donoren, den Nucleotidzuckern, ist Ziel dieses Projektes. Durch die Kennt­nis dieser Wir­kungsbeziehungen sollte es einerseits möglich sein, einen genaueren Einblick in die Reakti­onsmechanismen dieser essentiellen Enzyme (im menschlichen Organismus) zu gewinnen und gegebenenfalls Inhibitoren solcher Reaktionen für medizinische und biochemische An­wendungen zu synthetisieren. Andererseits kön­nen synthetisierbare Donoren konzipiert wer­den, die die präparative Nutzung der En­zyme wesentlich verbessern.

Im Projekt werden synthetische Modifikationen der Donormoleküle erzeugt und diese auf ihre biologische Aktivtität mit der Glycosyltransferase hin untersucht.

Konformationsanalyse von Nucleosiden und Nucleotidzuckern

Projektleitung: Prof. Dr. S. Köpper

Beteiligte Wissenschaftler: Anja Braams und Andreas Willecke

Kooperationen mit Prof. Dr. Bernd Meyer, Universität Hamburg und Prof. T. Peters, Medizinische Universiät Lübeck

Die dreidimensionale Struktur einer chemischen Verbindung und ihre Flexibilität ist das ent­scheidende Kriterium für ihre Reaktivität und biologische Wirkung. In Anleh­nung an das Projekt ‘Modifikation von Substraten für Glycosyltransferasen’ werden Nucleoside, Nucleotide, Nucleotidzucker und ihre modifizierten Varianten konforma­tionsanalytisch untersucht. Experimentell werden hierbei NMR-Verfahren wie die Messung von NOE-Verstärkungen an isolierten Molekülen und Transfer-NOEs an Komplexen eingesetzt, sowie theoretische Molekülberechnungen mit Molekular-Dy­namik Verfahren und Kraftfeldrechnungen vorgenommen.


Kooperationen und beratende Tätigkeiten

Prof. Dr. Friedrich Giffhorn, Institut für Mikrobiologie, Universität Saarbrücken

Prof. Dr. Bernd Meyer, Institut für Organische Chemie, Universität Hamburg

Prof. Dr. Thomas Peters, Medizinische Universität zu Lübeck

Prof. Dr. Uri Zehavi, Hebrew University of Jerusalem, Israel

Prof. Dr. Francesco Nicotra, University of Mailand, Italien

Roche Diagnostics GmbH, Penzberg,

Hoechst Marion Roussel, Hoechst AG, Marburg

Beiersdorf AG, Hamburg

Einladungen zu Vorträgen im Berichtszeitraum

Ruprecht-Karls-Universität Heidelberg, Februar 1997. Konformationsanalyse von bio­logisch aktiven Sacchariden und Nucleotidzuckern

Universität Hamburg, Enzyme und ihre Kohlenhydrat-Substrate. Wie sich Struk­tur/Funktionsbeziehungen durch die Kombination Synthese, Konformationsanalyse und biologische Testung ergeben

Beiersdorf AG, Hamburg, Struktur/Wirkungsanalyse mit Methoden der chemischen Synthese und der Konformationsanalyse

Universität zu Köln, Enzyme und ihre Kohlenhydrat-Substrate: Struktur/Funktions-untersuchungen und Konformationsanalyse

Second Lower Saxony-Israel Symposium on the Life Sciences, Jerusalem, Israel, Enzymatic Oligosaccharides Synthesis

Fremdfinanzierung

Finanzielle Förderung durch die DFG, das BMBF, den Fonds der Chemischen Industrie, die Volkswagenstiftung

Sach- oder Finanzmittel außerdem von der Hoechst AG und der Roche Diagnostics GmbH


Diplomarbeiten im Berichtszeitraum

Andreas Willecke:        Konformationsanalyse von modifizierten Nucleosiden und        Nucleotiden

Peter Vagedes:                        Modifizierte Donorsubstrate von Galactosyltransferase: Synthesen, Entwicklung eines Assays und konformationsanalytische Untersuchungen

Dissertationen im Berichtszeitraum

Anja Braams:                           Synthese und Konformationsbetrachtungen modifizierter Nucleotidzucker als Donorsubstrate für den enzymatischen Glycosyltransfer

Stefan Freimund:                      Enzymatische Oxidation mit Pyranose‑2‑Oxidase: Herstellung und Charakterisierung von Keto-Aldosen

Veröffentlichungen 1997/98:

A. Huwig, S. Freimund, S. Köpper, and F. Giffhorn, Enzymatic synthesis of rare keto sugars. Med. Fac. Landbouww. Univ. Gent 1997, 62, 1193-1197

S. Köpper and S. Freimund, J. Carbohydr. Chem. 15, 115 -120 (1997) The Compo­sition of Hexose 2- and 3-uloses in Aquoeus Solution as Determined by NMR Spectroscopy

S. Freimund and S. Köpper, Carbohydr. Res. 308, 195-200 (1998). Dimeric Structures of 1,5-Anhydro-D-fructose

S. Freimund, A. Huwig, F. Giffhorn, and S. Köpper, Chem. Eur. J.  1998, 4, 2442-2455. Rare Keto-Aldoses from Enzymatic Oxidation: Substrates and Oxidation Products of Pyranose 2-Oxidase

Kongreßbeiträge 1997/98

A. Braams, S. Hüsken, A. Willecke, und S. Köpper, 1. East European Carbohy­drate Workshop, Güstrow, März 1997: Synthesis and Conformational Analysis of Modified Sugar Nucleotides and Nucleosides

S. Köpper, A. Huwig, F. Giffhorn, und S. Freimund, XVIII International Carbo­hydrate Symposium, Mailand, 1996: Rare Keto Sugars from Enzymic Oxida­tion


S. Köpper und Stefan Freimund, Chemiedozentagung, Berlin 1997: Enzymatische Oxidationen an Pyranosen: Herstellung wertvoller Keto-Aldosen

A. Willecke, A. Braams, B. Meyer, and S. Köpper, Eurocarb 9, Utrecht, Nieder­landen, Juli 1997: An Evaluation of Conformational Flexibility in Nucleosides and Nucleotide Sugars by NMR Spectroscopy and MD Calculations

Sabine Köpper, Anja Braams, Susanne Hüsken, Peter Vagedes und Andreas Willecke, Chemiedozententagung, Essen 1998: Untersuchungen zu Struktur/Funktionsbezie­hungen der enzymatischen Glycosylierung mit Galactosyltrans­ferase

Sabine Köpper, Peter Vagedes, and Susanne Hüsken, XIX Int. Carbohydrate Sympo­sium, San Diego, USA, August 1998, Modified Nucleotide Sugars as Active Donors for Enzymic Galactosyl Transfer